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Estructura
GLUT1 se comporta como una enzima de Michaelis-Menten y contiene 12 hélices alfa transmembrana, cada una de las cuales contiene 20 residuos aminoacídicos. Un análisis de estas hélices muestra que las hélices alfa transmembrana son anfipáticas, con un lado polar y el otro hidrofóbico. Se cree que seis de estas hélices alfa transmembrana se unen juntas para formar un canal polar en el centro a través del cual la glucosa puede difundir, con las regiones hidrofóbicas en el lado externo del canal adyacente a las colas de los ácidos grasos de la membrana.
GLUT1 se comporta como una enzima de Michaelis-Menten y contiene 12 hélices alfa transmembrana, cada una de las cuales contiene 20 residuos aminoacídicos. Un análisis de estas hélices muestra que las hélices alfa transmembrana son anfipáticas, con un lado polar y el otro hidrofóbico. Se cree que seis de estas hélices alfa transmembrana se unen juntas para formar un canal polar en el centro a través del cual la glucosa puede difundir, con las regiones hidrofóbicas en el lado externo del canal adyacente a las colas de los ácidos grasos de la membrana.